Beco sem saída - II

O seu conselho para neurocientistas que investigam estes agentes como potenciais terapias para a doença de Alzheimer, é que deixem de o fazer.

Outro cientista esteve de acordo.

David Lynn é um investigador do Instituto Howard Hughes e professor de bioquímica da Universidade de Emory, em Atlanta. “Creio que o artigo de Brian demonstra que [os cientistas] estão a perder tempo com isso. Todavia, não está claro se alguma vez se alcançarão as concentrações necessárias destes agentes no lugar correcto para poderem ter alguma intervenção terapêutica”.

A nível da química básica, atacar a doença de Alzheimer e outras doenças nas quais as proteínas se acumulam para prevenir que a amilóide se concentre, sempre foi “algo de baixa possibilidade”, afirmou Lynn. Isso deve-se a que as proteínas amilóides são incrivelmente “pegajosas”, quimicamente falando.

“Encontrar algo que adira competitivamente e evite que se unam, é algo teoricamente difícil de imaginar”. Pensava-se que as moléculas individuais de inibidores da amilóide poderiam consegui-lo, mas a nova descoberta, de que as moléculas inevitavelmente se aglomeram numa massa menos prática, torna-os terapeuticamente inúteis.

Mas as outras vias de investigação sobre o Alzheimer continuam a ser promissoras.

“Certamente há mais estratégias com potencial”, entre elas estratégias focadas nos anticorpos, dirigidos à eliminação da placa ou tratamentos focados em aliviar os efeitos posteriores da acumulação de amilóide.

Ambos os cientistas recalcaram que ainda não é seguro se as placas de proteína causam a doença de Alzheimer e outras doenças cerebrais, ou se são simplesmente subprodutos do processo da doença. “Essa é realmente outra área aberta para a investigação”, disse Shoichet.

“O problema com estas doenças é que são objectivos em muito movimento. Por isso, diferentes pessoas estão a estudar diferentes coisas”, afirmou Lynn.